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 除了水解肽鍵外，還具有水解酯鍵、酰胺鍵的能力，一般在pH5~10時較穩定,由于缺少半胱氨酸形成二硫鍵,故能被來自馬鈴薯、大豆、大麥的蛋白酶抑制劑所抑制,但不被疏基試劑金屬鰲合劑EDTA所抑制,Ca2+對此酶有一定的穩定作用,苯甲磺酰氟(PMSF)和其它磺酰鹵化物可引起堿性蛋白酶失活,另外,堿性蛋白酶的活性中心含Ser這一重要特征決定了其遇到作用于Ser的試劑如二異丙基氟磷酸(DFP)便失活。堿性蛋自酶對底物有高度專一性,只Chemicalbook能水解蛋白質膚鏈,而不能水解淀粉、脂肪等其它物質,但是有可能水解多種蛋白質,另外,不同的堿性蛋白酶具有對切開點按基側的專一性,如枯草桿菌堿性蛋白酶對酸性殘基的專一性等。性能&生產堿性蛋白酶是由地衣芽胞桿菌經發酵提煉而成的蛋白水解酶，主要成分為地衣芽胞桿菌蛋白酶，分子量約為27300，是絲氨酸型的內切蛋白酶，能將大分子蛋白質水解成游離的氨基酸等產物。堿性蛋白酶能水解蛋白質分子肽鏈生成多肽或氨基酸，具有較強的分解蛋白質的能力。